Мацелюх, О. В. Очищення і фізико-хімічні властивості пептидази Bacillus thuringiensis ІМВ В-7324 з еластазною і фібринолітичною активністю [] / О. В. Мацелюх, Н. А. Нідялкова, Л. Д. Варбанець // Укр. біохім. журн. - 2012. - Том 84, N 6. - С. 25-36 Рубрики: ФЕРМЕНТЫ--ENZYMES ЭЛАСТИН--ELASTIN ФИБРИН--FIBRIN Анотація: Розроблено схему виділення і очищення пептидази Вacillus thuringiensis ІМВ В-7324, яка включає осадження сульфатом амонію та хроматографію на нейтральних і заряджених TSK-гелях. Встановлено, що ензим виявляє специфічність щодо еластину і фібрину. Молекулярна маса його - 26 кДа. Показано, що ензим є сериновою лужною пептидазою, оптимуми рН гідролізу еластину і фібрину становлять 9,0 і 10,0 відповідно. Температурний оптимум гідролізу еластину - при 40 °С, а фібрину - 50 °С. Показано високу стабільність очищеного препарату в діапазонах рН і температур. Встановлено стабілізуючий вплив на активність пептидази катіонів цинку в концентрації 1 мМ і інгібуючий вплив майже всіх досліджених катіонів двовалентних металів. Досліджувані аніони на активність ензиму практично не впливають, за винятком хлоридів і ацетатів, які знижують її в середньому на 20%, і фосфат-аніонів, що на 15-30% підвищують його активність. Дод.точки доступу: Нідялкова, Н. А.; Варбанець, Л. Д. Экз-ры: |