Вид документа : Статья из журнала Шифр издания : Автор(ы) : Nidialkova N. А., Varbanets L. D., Chernyshenko V. O. Заглавие : Isolation and purification of Bacillus thuringiensis var. israelensis IМV В-7465 peptidase with specificity toward elastin and collagen Параллельн. заглавия :Виділення та очистка пептидази Bacillus thuringiensis var. israelensis ІМВ В-7465 зі специфічністю до еластину і колагену Место публикации : Український біохімічний журнал. - 2016. - Т. 88, № 3. - С. 18-28 (Шифр УУ1/2016/88/3) Примечания : Bibliogr. at the end of the art. MeSH-главная: КОЛЛАГЕН -- COLLAGEN BACILLUS THURINGIENSIS -- BACILLUS THURINGIENSIS ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ -- PHYSICOCHEMICAL PROCESSES ЭЛАСТИН -- ELASTIN Аннотация: Peptidase of Bacillus thuringiensis var. israelensis IМV В-7465 was isolated from culture supernatant using consecutive fractionations by an ammonium sulphate (60% saturation), ion-exchange chromatography and gel-filtration on the TSK-gels Toyoperl HW-55 and DEAE 650(M). Specific elastase (442 U•mg of protein-1) and collagenase (212.7 U•mg of protein-1) activities of the purified enzyme preparation were 8.0- and 6.1-fold, respectively higher than ones of the culture supernatant. Peptidase yields were 33.5% for elastase activity and 30.1% for collagenase activity. It was established that the enzyme is serine metal-dependent alkaline peptidase with Mr about 37 kDa. Maximal hydrolysis of elastin and collagen occurs at the optimum pH 8.0 and t° – 40 and 50 °С, respectively. The purified preparation has high stability at pH in the range of 7.0 to 10.0 and 40-50 °С. Пептидаза Bacillus thuringiensis var. israelensis ІМВ В-7465 виділена із супернатанта культуральної рідини методами послідовного фракціонування сульфатом амонію (60% насичення), іонообмінної хроматографії та гель-фільтрації на TSK-гелях – Toyoperl HW-55 і DEAE 650(M). Питома еластазна (442 од•мг протеїну-1) і колагеназна (212,7 од•мг протеїну-1) активність очищеного ензимного препарату була відповідно в 8,0 і 6,1 раза вищою порівняно із супернатантом культуральної рідини. При цьому вихід пептидази за еластазною активністю сягав 33,5%, за колагеназною – 30,1%. Показано, що ензим є сериновою металозалежною лужною пептидазою з Мм ~ 37 кДа. Максимальний гідроліз еластину і колагену відбувається за оптимальних значень рН – 8,0 і температури – 40 і 50 °С відповідно. Показано високу стабільність очищеного препарату у разі рН від 7,0 до 10,0 і 40–50 °С протягом 2 годин Доп.точки доступа: Varbanets, L. D.; Chernyshenko, V. O.