Національна наукова медична бібліотека України

Національна наукова медична бібліотека України

Базы данных

Періодичних видань- результаты поиска

Вид поиска

Періодичних видань

Книг та авторефератів дисертацій

Польських медичних книг

Колекцій

Наукових збірників

Зведеного каталогу періодичних видань

Зведеного каталогу іноземних видань

Предметні рубрики

Авторитетні файли

Інформаційні листи

Польські медичні книги

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД:

Зведеного каталогу періодичних видань (50)

Формат представления найденных документов:
полный	информационный	краткий

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: <.>A=Varbanets, L. D.@<.>

Общее количество найденных документов : 65
Показаны документы с 1 по 30

1-30 31-60 61-65

Germanium coordination compounds for increasing of α-L-rhamnosidase activity / O. V. Gudzenko [et al.] // Biotechnologia Acta. - 2019. - Том 12, N 4. - P19-26
MeSH-главная:
ГЕРМАНИЙ -- GERMANIUM (фармакология)
ФЕРМЕНТЫ -- ENZYMES (фармакология)
МИКРОБИОЛОГИЧЕСКИЕ ФЕНОМЕНЫ (ВНЕШ) -- MICROBIOLOGICAL PHENOMENA (NON MESH)

Доп.точки доступа:
Gudzenko, O. V.; Varbanets, L. D.; Seifullina, I. I.; Martsinko, E. E.; Pirozhok, O. V.; Chebanenko, E. A.
Экз-ры:
Найти похожие

Kinetics off casein hydrolysis by peptidase from Bacillus thuringiensis var. israelensis / O. V. Sevastyanov [et al.] // The Ukrainian biochemical journal. - 2019. - Vol. 91, № 3. - P25-33
MeSH-главная:
КАЗЕИНЫ -- CASEINS (метаболизм, химия)
ПЕПТИД-ГИДРОЛАЗЫ -- PEPTIDE HYDROLASES (метаболизм)

Доп.точки доступа:
Sevastyanov, O. V.; Shesterenko, Yu. A.; Ryzhak, A. A.; Romanovska, I. I.; Dziubliuk, N. A.; Varbanets, L. D.
Экз-ры:
Найти похожие

The influence of coordinative tartrate and malatogermanate compounds on the activity of α-L-rhamnosidase preparations from Penicillium tardum, Eupenicillium erubescens and Cryptococcus albidus / O. V. Gudzenko [et al.] // The Ukrainian biochemical journal. - 2020. - Vol. 92, № 4. - P85-95
MeSH-главная:
ФЕРМЕНТЫ -- ENZYMES (фармакология)
PENICILLIUM -- PENICILLIUM (энзимология)
EUPENICILLIUM -- EUPENICILLIUM (энзимология)
КРИПТОКОККИ -- CRYPTOCOCCUS (энзимология)

Доп.точки доступа:
Gudzenko, O. V.; Varbanets, L. D.; Seifullina, I. I.; Chebanenko, E. A.; Martsinko, E. E.; Afanasenko, E. V.
Экз-ры:
Найти похожие

Novel monoclonal antibody to fibrin(ogen) αC-region for detection of the earliest forms of soluble fibrin / N. E. Lugovska [et al.] // The Ukrainian biochemical journal. - 2020. - Vol. 92, № 3. - P58-70
MeSH-главная:
ФИБРИН -- FIBRIN (анализ, аналоги и дериваты, биосинтез, выделение и очистка)

Доп.точки доступа:
Lugovska, N. E.; Kolesnikova, I. M.; Stohnii, Ye. M.; Chernyshenko, V. O.; Rebriev, A. V.; Kostiuchenko, O. P.; Gogolinska, G. K.; Dziubliuk, N. A.; Varbanets, L. D.; Platonova, T. M.; Komisarenko, S. V.
Экз-ры:
Найти похожие

Avdiyuk, K. V.
Keratinolytic enzymes: producers, physical and chemical properties. Application for biotechnology / K. V. Avdiyuk, L. D. Varbanets // Biotechnologia Acta. - 2019. - Том 12, N 2. - P27-45
MeSH-главная:
ФЕРМЕНТЫ -- ENZYMES (физиология, химия)
МИКРОБИОЛОГИЧЕСКИЕ ФЕНОМЕНЫ (ВНЕШ) -- MICROBIOLOGICAL PHENOMENA (NON MESH)
БИОТЕХНОЛОГИЯ -- BIOTECHNOLOGY

Доп.точки доступа:
Varbanets, L. D.
Экз-ры:
Найти похожие

Borzova, N. V.
Influence of chemical reagents and UV irradiation on the activity of Penicillium canescens α-galactosidase [Text] / N. V. Borzova, L. D. Varbanets // Укр. біохім. журнал. - 2018. - Том 90, N 5. - P19-27
MeSH-главная:
PENICILLIUM -- PENICILLIUM (воздействие облучения, действие лекарственных препаратов)

Доп.точки доступа:
Varbanets, L. D.
Экз-ры:
Найти похожие

Gudzenko, O. V.
Bacteria of the Black Sea are producers of proteolytic enzymes / O. V. Gudzenko, V. O. Ivanytsia, L. D. Varbanets // Microbiological Journal. - 2022. - Vol. 84, № 3. - P3-8

Доп.точки доступа:
Ivanytsia, V. O.; Varbanets, L. D.
Экз-ры:
Найти похожие

Pantoea agglomerans Lipopolysaccharides structure, functional and biological activity / L. D. Varbanets [et al.] // The Ukrainian biochemical journal. - 2019. - Vol. 91, № 1. - P5-20
MeSH-главная:
ЛИПОПОЛИСАХАРИДЫ -- LIPOPOLYSACCHARIDES (химия)
PANTOEA -- PANTOEA (патогенность, химия, цитология)

Доп.точки доступа:
Varbanets, L. D.; Bulyhina, T. V.; Pasichnyk, L. A.; Zhytkevich, N. V.
Экз-ры:
Найти похожие

Borzova, N. V.
Degradation of flavonoids by Cryptococcus albidus α-L-rhamnosidase / N. V. Borzova, O. V. Gudzenko, L. D. Varbanets // Biotechnologia Acta. - 2018. - Том 11, N 5. - P35-41
MeSH-главная:
ФЛАВОНОИДЫ -- FLAVONOIDS
БИОХИМИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ -- BIOCHEMICAL PROCESSES
ЦИТРУСОВЫЕ -- CITRUS
ПИЩЕВЫЕ ПРОДУКТЫ И НАПИТКИ (ВНЕШ) -- FOOD AND BEVERAGES (NON MESH)

Доп.точки доступа:
Gudzenko, O. V.; Varbanets, L. D.
Экз-ры:
Найти похожие

10.

Thermophilic fungi with glycosidase and proteolytic activities [Text] / N. V. Borzova [et al.] // Мікробіологічний журнал. - 2021. - Том 83, N 3. - P24-34
MeSH-главная:
ГРИБЫ -- FUNGI (рост и развитие)
КУЛЬТУРАЛЬНЫЕ СРЕДЫ -- CULTURE MEDIA (химия)
ФЕРМЕНТЫ -- ENZYMES (выделение и очистка, химия)
ФЕРМЕНТОВ АКТИВНОСТИ ОПРЕДЕЛЕНИЕ -- ENZYME ASSAYS (методы)
Аннотация: Спрямований пошук екстремофільних продуцентів та отримання шляхом мікробіологічного синтезу гідролітичних ензимів з підвищеною термостабільністю має безумовний практичний інтерес з огляду на їхнє подальше використання у харчовій промисловості для покращення якості кінцевої продукції. Біотехнологічний потенціал термофільних мікроміцетів пов’язаний, насамперед, з широким діапазоном їхньої ензиматичної активності щодо різноманітних важкодоступних субстратів, особливо за підвищених температур. Метою роботи було дослідити здатність музейних термофільних штамів мікроміцетів проявляти ?-L-рамнозидазну, ?-галактозидазну, целюлазну, ?-мананазну, кератиназну та казеїнолітичну активність. Методи. Мікроміцети вирощували у пробірках у рідкому поживному середовищі при 42 С в умовах перемішування протягом 8-14 днів. Ензиматичні активності досліджували у супернатанті культуральної рідини. Для визначення ?-галактозидазної активності використовували n-нітрофеніл-?-Д-галактопіранозид, для ?-L-рамнозидазної – нарингін, для ?-мананазної – галактоманан гуару, для целюлазної – Na-карбоксиметилцелюлозу. Для визначення протеолітичних активностей як субстрат використовували казеїн та знежирене куряче пір’я. Висновки. В результаті роботи серед термофільних мікроміцетів було виділено ряд нових штамівпродуцентів протеолітичних та гліколітичних ензимів: R. tauricus 1909 та T. terrestris 1920 – з високою кератиназною активністю, C. sepedonium 65068, R. tauricus 23 та T. terrestris 62 – з високою ?-L-рамнозидазною активністю, C. sepedonium 1899 та 65068 – з високою ?-мананазною активністю, а також ряд штамів Melanocarpus albomyces та T. lanuginosus – з карбоксиметилцелюлазною активністю. Особливий інтерес у майбутньому можуть мати культури A. thermophilum 1963, C. thermophilum 2050, C. sepedonium 1899 та 65068, T. thermophilus 1946, які продукують в культуральну рідину комплекс протеаз та глікозидаз, що може свідчити про перспективи використання цих штамів в якості деструкторів в технологіях переробки відходів цілої низки виробництв, обробки сировини змішаного складу для отримання поживних кормів.

Доп.точки доступа:
Borzova, N. V.; Gudzenko, О. V.; Avdiyuk, К. V.; Varbanets, L. D.; Nakonechna, L. T.
Экз-ры:
Найти похожие

11.

Different-ligand and different-metal xylaratogermanates as effectors of Penicillium restrictum IMV F-100139 α-L-rhamnosidase and α-galactosidase / O. V. Gudzenko [et al.] // The Ukrainian biochemical journal. - 2021. - Vol. 93, № 5. - P52-62
MeSH-главная:
PENICILLIUM -- PENICILLIUM (выделение и очистка, физиология, химия)
ФЕРМЕНТЫ -- ENZYMES (фармакология)
ИММУНОЛОГИЧЕСКИЕ ФАКТОРЫ -- IMMUNOLOGIC FACTORS

Доп.точки доступа:
Gudzenko, O. V.; Borzova, N. V.; Varbanets, L. D.; Seifullina, I. I.; Chebanenko, O. A.; Martsinko, E. E.
Экз-ры:
Найти похожие

12.

Anti-TMV activities of Pantoea agglomerans lipopolysaccharides in vitro [Text] / T. V. Bulyhina [et al.] // Мікробіологічний журнал. - 2021. - Том 83, N 2. - P64-72
MeSH-главная:
МОЗАИКИ ВИРУСЫ -- MOSAIC VIRUSES (действие лекарственных препаратов, патогенность)
МОЗАИКИ ВИРУСЫ -- MOSAIC VIRUSES (действие лекарственных препаратов, патогенность)
ЛИПОПОЛИСАХАРИДЫ -- LIPOPOLYSACCHARIDES (выделение и очистка)
PANTOEA -- PANTOEA (выделение и очистка)
IN VITRO МЕТОДЫ -- IN VITRO TECHNIQUES
Аннотация: В останні роки було показано, що ліпополісахариди (ЛПС) деяких бактерій, зокрема представники роду Pseudomonas, були активні проти вірусу тютюнової мозаїки (ВТМ). Тому нас цікавило додаткове вивчення ЛПС фітопатогенних бактерій Pantoea agglomerans як можливих противірусних препаратів. Метою даної роботи було оцінити противірусну активність ЛПС, отриманих із фітопатогенних бактерій P. Agglomerans щодо ВТМ в дослідах in vitro. Методи. ЛПС P. Agglomerans були виділені із сухої бактеріальної маси водно-фенольним методом. М’яка кислотна деградація ЛПС дозволила виділити О-специфічний полісахарид (OПС) та ліпід А, структури яких були ідентифіковані нами раніше. Противірусну активність препаратів ЛПС досліджували in vitro на моделі вірусу тютюнової мозаїки (ВТМ, штам U1), очищеному із системно інфікованих рослин видів Nicotiana tabacum L. сортів Імунний 580 (ревертант). Аналіз взаємодії ВТМ і ЛПС проводили за допомогою трансмісійного електронного мікроскопа JEM 1400 (Jeol, Японія) при прискорювальній напрузі 80 кВ. Висновки. Дослідженнями противірусної активності ЛПС у модельній системі ВТМ – Datura stramonium L. показано, що найбільш активними були ЛПС лише двох штамів P. agglomerans (П324 та 8488), тоді як інші сім штамів були неактивними. Окремі структурні компоненти – ліпід А P. agglomerans П324 та олігосахариди кору P. agglomerans 7604 зменшували інфекційність ВТМ на 7 і 15% відповідно, що більше, ніж молекула ЛПС. Згідно з даними електронної мікроскопії, віріони склеювались, утворюючи щільні скупчення під час безпосереднього контакту вірусу і ЛПС в дослідах in vitro, тоді як у контролі спостерігали поодинокі вільно розташовані частинки вірусу. Більш детальне вивчення впливу окремих структурних компонентів ЛПС допоможе зрозуміти закономірності впливу структури ЛПС на інфекційність ВТМ.

Доп.точки доступа:
Bulyhina, T. V.; Kyrychenko, A. M.; Kharchuk, M. S.; Varbanets, L. D.
Экз-ры:
Найти похожие

13.

Avdiyuk, К. V.
Screening of enzyme producers with keratinase activity among marine actinobacteria [Text] / К. V. Avdiyuk, V. A. Ivanytsia, L. D. Varbanets // Мікробіологічний журнал. - 2021. - Том 83, N 2. - P12-19
MeSH-главная:
АКТИНОБАКТЕРИИ -- ACTINOBACTERIA (рост и развитие)
ФЕРМЕНТЫ -- ENZYMES (химия)
КУЛЬТУРАЛЬНЫЕ СРЕДЫ -- CULTURE MEDIA (химия)
Аннотация: Щорічно в усьому світі як побічний продукт птахівництва виробляється близько 2 млн тонн пір’я. Через нерентабельність і складнощі в переробці вони стали одними з основних забруднювачів навколишнього середовища. Біодеградація пір’я кератинолітичними мікроорганізмами є ефективним, екологічно чистим і рентабельним методом біоконверсії відходів пір’я в живильний, збалансований і легко засвоюваний продукт, що містить вільні амінокислоти, пептиди та іони амонію. Мета. Дослідити здатність морських актинобактерій синтезувати ферменти з кератинолітичною активністю і вивчити деякі фізико-хімічні властивості отриманого ферментного препарату. Об’єктами дослідження були 10 штамів актинобактерій, виділених з донних відкладень в районі Придніпровського жолобу шельфу Чорного моря. Методи. Казеїнолітичну (загальну протеолітичну) активність визначали методом Aнсона в модифікації Петрової, що базується на кількісному визначенні тирозину, який утворюється при ферментативному гідролізі казеїну. Кератиназну активність визначали за поглинанням в УФ при 280 нм продуктів гідролізу кератинвмісної сировини. Культивування актинобактерій проводили в рідкому поживному середовищі з додаванням знежиреного курячого пір’я як основного джерела вуглецю і азоту. Результати. Здатність гідролізувати кератин була виявлена у п’яти культур. При цьому всі досліджені штами майже не здатні були розщеплювати казеїн. Найвищу кератиназну активність виявив штам Acty 9 (12 Од/мл). Додаткове внесення NaCl до складу поживного середовища не викликало позитивного впливу на синтез ферментів. Вивчення фізико-хімічних властивостей ферментного препарату Acty 9 показало, що рН і термооптимум становили 9.0 і 60°С відповідно. Він зберігав 100% вихідної активності в області рН 7.0–10.0 через 3 год та 95% активності при рН 8.0 через 24 год інкубування. Досліджений ферментний препарат виявився термостабільним, оскільки залишався активним протягом 3 год при 50°C і 1 год при 60°C. Висновки. Штам актинобактерій Acty 9 є перспективним продуцентом позаклітинної кератинази, оскільки синтезований ним фермент є рН і термостабільним та не поступається за фізико-хімічними властивостями раніше описаним у літературі ензимам.

Доп.точки доступа:
Ivanytsia, V. A.; Varbanets, L. D.
Экз-ры:
Найти похожие

14.

Effect of different ligand and different ligand heterometal Xylaratohermanates on the activity of ?-L-Rhamnosidases of Eupenicillium erubescens, cryptococcus albidus and penicillium tardum [Text] / О. V. Gudzenko [et al.] // Мікробіологічний журнал. - 2021. - Том 83, N 3. - P35-45
MeSH-главная:
МИКРОБИОЛОГИЯ ПРОМЫШЛЕННАЯ -- INDUSTRIAL MICROBIOLOGY (методы)
ФЕРМЕНТЫ -- ENZYMES (биосинтез, метаболизм)
ФЕРМЕНТОВ АКТИВНОСТИ ОПРЕДЕЛЕНИЕ -- ENZYME ASSAYS (методы)
ГЕРМАНИЙ -- GERMANIUM (химия)
ТЕРМОГРАВИМЕТРИЯ -- THERMOGRAVIMETRY (методы)
СПЕКТРОФОТОМЕТРИЯ ИНФРАКРАСНАЯ -- SPECTROPHOTOMETRY, INFRARED (методы)
Аннотация: ?-L-Рамнозидаза [КФ 3.2.1.40], фермент родини гідролаз, має широкий спектр застосування: у харчовій промисловості, наприклад, у виноробстві для покращення якості та аромату вин, у виробництві цитрусових соків та напоїв для видалення гірких компонентів (нарингін), що покращує якість та харчову цінність цих продуктів; у дослідженнях як аналітичний інструмент для вивчення структури складних вуглеводних біополімерів. Для успішного використання ?-L-рамнозидаз у різних біотехнологічних процесах важливим аспектом є розробка способів підвищення їх активності. Основними факторами, що впливають на ріст і метаболізм мікроорганізмів, включаючи синтез ферментів, є фізико-хімічні умови вирощування, склад живильного середовища, введення речовин, які підвищують вихід ферменту, що виявляється у збільшенні його активності. На сьогодні одним із пріоритетних напрямків сучасних досліджень є вивчення впливу різних ефекторних сполук, здатних модифікувати досліджувану ферментативну активність. У цій роботі, яка є продовженням попередніх досліджень, ряд різнолігандних та різнолігандно-гетерометальних германатів із ксиларовою кислотою (H5Xylar), 1,10-фенантроліном, 2,2- біпіридином та іонами 3d-металів (Fe²⁺, Ni²⁺, Cu²⁺, Zn²⁺) були обрані як ефектори. Метою роботи було дослідити вплив ряду різнолігандних та різнолігандно-різнометальних координаційних сполук германію з ксиларовою кислотою (H5Xylar), 1,10– фенантроліном (Phen), 2,2-біпіридином (bipy) та йонами 3d-металів (Fe²⁺, Ni²⁺, Cu²⁺, Zn²⁺) на активність ?-L-рамнозидаз Eupenicillium erubescens 248, Cryptococcus albidus 1001 та Penicillium tardum ІМВ F-100074. Матеріали та методи. Об’єктами дослідження були ?-L-рамнозидази Eupenicillium erubescens 248, Cryptococcus albidus 1001 та Penicillium tardum IMB F-100074. Активність ?-L-рамнозидази визначали методом Девіса з використанням нарингіну в якості субстрату. Як модифікатори ферментативної активності були використані 12 координаційних сполук германію, склад і будова яких були встановлені за допомогою фізико-хімічних методів дослідження: елементарного аналізу, термогравіметрії, ІЧ-спектроскопії та рентгеноструктурного аналізу. Структури семи сполук зберігаються в Кембриджській кристалографічній базі даних. При вивченні впливу різних сполук на активність ферментів використовували концентрації 0,1 та 0,01 %, час експозиції становив 0,5 та 24 години. Досліджувані сполуки розчиняли в 0,1 % диметилсульфоксиду. УФ-спектри поглинання нативних та хімічно модифікованих препаратів ферментів вивчали на спектрофотометрі-флуориметрі DeNovix DS-11 в діапазоні 220–340 нм, концентрація ферментного препарату – 1,0 мг білка/мл. Висновки. Виявлено особливості впливу досліджених сполук на активність ?-L-рамнозидаз різних продуцентів. Так, встановлено, що сполука (7) ? трис (біпіридин) нікель (II) ?-дигідроксиксиларатогерманат (IV) є найефективнішим активатором ?-L-рамнозидаз усіх трьох штамів мікроміцетів, сполука (6) ? трис (фенантролін) нікель (II) ?-дигідроксиксиларатогерманат (IV) ? ?-L-рамнозидази E. erubescens та C. albidus, тоді як сполука (10) ? мідь (II) ?-дигідроксиксиларатогерманат (IV) купрат (II) ? лише ? -L-рамнозидази P. tardum.

Доп.точки доступа:
Gudzenko, О. V.; Borzova, N. V.; Varbanets, L. D.; Seifullina, I. I.; Chebanenko, O. A.; Martsinko, O. E.
Экз-ры:
Найти похожие

15.

Varbanets, L. D.
Marine actinobacteria - producers of enzymes with ?-L-rhamnosidase activity [Text] / L. D. Varbanets, О. V. Gudzenko, V. A. Ivanytsia // Мікробіологічний журнал. - 2020. - Том 82, N 5. - P3-10
MeSH-главная:
АКТИНОБАКТЕРИИ -- ACTINOBACTERIA (выделение и очистка)
ПОВЕРХНОСТНО-АКТИВНЫЕ ВЕЩЕСТВА -- SURFACE-ACTIVE AGENTS (химический синтез)
ФЕРМЕНТЫ -- ENZYMES (химический синтез)
ФЕРМЕНТОВ АКТИВНОСТИ ОПРЕДЕЛЕНИЕ -- ENZYME ASSAYS (методы)
ЧЕРНОЕ МОРЕ -- BLACK SEA
Аннотация: Останніми роками увагу дослідників привертають такі представники глікозидаз, як ?-L- рамнозидази (?-L-рамнозид-рамногідролаза - К.Ф. 3.2.1.40). Субстратами їх дії є широко поширені в рослинному світі глікозиди: нарингин, кверцитрин, гесперидин, неогесперидин, рутин, від яких ?-L-рамнозидази відщеплюють термінальні залишки L-рамнози, які не відновлюються. Така специфічність ?-L-рамнозидаз може бути використана в різних галузях промисловості: харчовій - для поліпшення якості напоїв (зменшення гіркоти в цитрусових соках, посилення аромату вин), а також у виробництві харчових добавок; у фармацевтичній промисловості - для поліпшення біологічних властивостей біофлавоноїдів, зокрема з протизапальною дією. Деякі з них характеризуються кардіо- та радіопротекторною дією, мають антиоксидантні, цитотоксичні, антибактеріальні, антисклеротичні властивості, використовуються в комплексній терапії ішемічної хвороби серця. в тому числі стенокардії. Використання ?-L- рамнозидаз у хімічній промисловості пов’язано зі здешевленням виробництва рамнози, а також різних глікозидів і рутинозидів рослинного походження. У доступній нам літературі не виявлено даних щодо продуцентів ?-L-рамнозидаз у представників актинобактерій. які, як відомо, синтезують широкий спектр біологічно активних сполук, включаючи антибіотики, ферменти. Мета. Вивчити здатність актинобактерій, виділених з води і донних осадів Чорного моря продукувати ?-L- рамнозидази, а також дослідити властивості найбільш активного продуцента. Висновки. Серед морських актинобактерій виявлений перспективний ізолят Acty 5 з високою ?-L-рамнозидазною і низькою b-D-гюкозидазною активністю. Бактерії, що мають активність двох ферментів розширюють можливості їх практичного використання.

Доп.точки доступа:
Gudzenko, О. V.; Ivanytsia, V. A.
Экз-ры:
Найти похожие

16.

Gudzenko, O. V.
a-L-Rhamnosidase Activity of Antarctic Strain of Pseudomonas mandelii U1 / O. V. Gudzenko, N. V. Borzova, L. D. Varbanets // Мікробіол. журнал. - 2021. - Том 83, N 5. - P11-18
MeSH-главная:
ФЕРМЕНТЫ -- ENZYMES
ХОЛОД ЭКСТРЕМАЛЬНЫЙ -- EXTREME COLD
АДАПТАЦИЯ ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ -- ADAPTATION, PHYSIOLOGICAL
БАКТЕРИИ
ГЛИКОЗИДГИДРОЛАЗЫ -- GLYCOSIDE HYDROLASES

Доп.точки доступа:
Borzova, N. V.; Varbanets, L. D.
Экз-ры:
Найти похожие

17.

Brovarska, O. S.
Chemical Characterization and Biological Activity of Escherichia coli Lipopolysaccharides [Text] / O. S. Brovarska, L. D. Varbanets, S. V. Kalinichenko // Мікробіологічний журнал. - 2020. - Том 82, N 6. - P35-42
MeSH-главная:
ЛИПОПОЛИСАХАРИДЫ -- LIPOPOLYSACCHARIDES (химия)
МОНОСАХАРИДЫ -- MONOSACCHARIDES (химия)
ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ -- FATTY ACIDS (химия)
ESCHERICHIA COLI -- ESCHERICHIA COLI (выделение и очистка, химия)
Аннотация: Мета. Вивчення складу та біологічної активності ліпополісахаридів нових штамів кишкової палички, виділених з організму людини. Дослідження складу і біологічної активності ЛПС нових штамів Escherichia coli 2884, 2890 та 2892, виділених із організму практично здорових пацієнтів, розширює наші знання щодо біологічної характеристики виду.

Доп.точки доступа:
Varbanets, L. D.; Kalinichenko, S. V.
Экз-ры:
Найти похожие

18.

Lipopolysaccharide of Pseudomonas mandelii, isolated from Antarctica [Text] / O. S. Brovarska [et al.] // Мікробіологічний журнал. - 2021. - Том 83, N 4. - P24-34
MeSH-главная:
МОХОВИДНЫЕ -- BRYOPHYTA (микробиология)
КУЛЬТУРАЛЬНЫЕ СРЕДЫ -- CULTURE MEDIA (химия)
ПСЕВДОМОНАДЫ -- PSEUDOMONAS (выделение и очистка, рост и развитие)
ЛИПОПОЛИСАХАРИДЫ -- LIPOPOLYSACCHARIDES (химия)
МОНОСАХАРИДЫ -- MONOSACCHARIDES (химия)
Аннотация: Представники виду Pseudomonas mandelii здатні існувати і розмножуватися в місцях, де температура постійно низька. Оптимальна температура росту для P. mandelii становить 25–30 °C, хоча ця бактерія може рости при 4 °C, але не при 37 °C. Тому P. mandelii є прекрасним прикладом психротолерантної бактерії, яка, як і психрофільні бактерії, характеризується рядом структурних та функціональних пристосувань, що сприяють виживанню при низьких температурах. Для розуміння ролі цих мікроорганізмів в Антарктиці життєво важливим є характеристика його біополімерів. Одними з таких біополімерів є ліпополісахариди (ЛПС), склад і структура яких є діагностично значущими. Це визначає мету роботи – виділити ліпополісахариди з клітин антарктичного штаму P. mandelii, вирощеного за різних температур, охарактеризувати хімічно та вивчити їх функціональну та біологічну активності. Методи. Об’єктом дослідження був Pseudomonas sp. U1, ізольований з моху на острові Галиндес в Антарктиці. ЛПС екстрагували з висушених клітин 45 %-ним розчином фенолу у воді при 65–68 °С методом Вестфала та Янна. Кількість вуглеводів визначали фенольно-сірчаним методом. Вміст вуглеводів визначали відповідно до калібрувальної кривої, яку будували з використанням глюкози як стандарту. Вміст нуклеїнових кислот визначався методом Спірина, білка – Лоурі. Серологічну активність ЛПС досліджували подвійною імунодифузією в агарі методом Оухтерлоні. Електрофорез у поліакриламідному гелі в присутності додецилсульфату натрію (електрофорез SDS-PAAG) проводили за Леммлі. Висновки. Вперше з клітин P. mandelii U1, вирощених при 4 °C і 20 °С, були виділені ЛПС. Характерною особливістю ЛПС є їх гетерогенність. Про це свідчать дані складу моносахаридів, жирних кислот, електрофоретичного розподілу, які показали, що P. mandelii продукує S- та SR-форми LPS, що відрізняються довжиною О-специфічних полісахаридних ланцюгів. ЛПС, одержані з клітин, які культивували за різних температур, відрізняються серологічною активністю.

Доп.точки доступа:
Brovarska, O. S.; Varbanets, L. D.; Gladka, G. V.; German, A. D.; Tashyrev, O. B.
Экз-ры:
Найти похожие

19.

Complexes of biscitratogermanates and biscitratostanates with metals are modifiers of Bacillus thuringiensis var. israelensis peptidases and Penicillium canescens, Cladosporium cladosporioides and Aspergillus niger α-galactosidases activities / L. D. Varbanets [et al.] // Biotechnologia Acta. - 2016. - Том 9, N 3. - P52-60
MeSH-главная:
ГЕРМАНИЙ -- GERMANIUM
ПЕПТИД-ГИДРОЛАЗЫ -- PEPTIDE HYDROLASES
АЛЬФА-ГАЛАКТОЗИДАЗА -- ALPHA-GALACTOSIDASE
КООРДИНАЦИОННЫЕ КОМПЛЕКСЫ -- COORDINATION COMPLEXES

Доп.точки доступа:
Varbanets, L.D.; Nidialkova, N.А.; Borzova, N.V.; Seifullina, I.I.; Martsinko, E.E.; Chebanenko, E.A.
Экз-ры:
Найти похожие

20.

Nidialkova, N. А.
Isolation and purification of Bacillus thuringiensis var. israelensis IМV В-7465 peptidase with specificity toward elastin and collagen [Text] = Виділення та очистка пептидази Bacillus thuringiensis var. israelensis ІМВ В-7465 зі специфічністю до еластину і колагену / N. А. Nidialkova, L. D. Varbanets, V. O. Chernyshenko // Український біохімічний журнал. - 2016. - Т. 88, № 3. - P18-28. - Bibliogr. at the end of the art.
MeSH-главная:
КОЛЛАГЕН -- COLLAGEN (анализ, выделение и очистка, химический синтез)
BACILLUS THURINGIENSIS -- BACILLUS THURINGIENSIS (выделение и очистка, химия)
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ -- PHYSICOCHEMICAL PROCESSES
ЭЛАСТИН -- ELASTIN (анализ, химический синтез)
Аннотация: Peptidase of Bacillus thuringiensis var. israelensis IМV В-7465 was isolated from culture supernatant using consecutive fractionations by an ammonium sulphate (60% saturation), ion-exchange chromatography and gel-filtration on the TSK-gels Toyoperl HW-55 and DEAE 650(M). Specific elastase (442 U•mg of protein-1) and collagenase (212.7 U•mg of protein-1) activities of the purified enzyme preparation were 8.0- and 6.1-fold, respectively higher than ones of the culture supernatant. Peptidase yields were 33.5% for elastase activity and 30.1% for collagenase activity. It was established that the enzyme is serine metal-dependent alkaline peptidase with Mr about 37 kDa. Maximal hydrolysis of elastin and collagen occurs at the optimum pH 8.0 and t° – 40 and 50 °С, respectively. The purified preparation has high stability at pH in the range of 7.0 to 10.0 and 40-50 °С. Пептидаза Bacillus thuringiensis var. israelensis ІМВ В-7465 виділена із супернатанта культуральної рідини методами послідовного фракціонування сульфатом амонію (60% насичення), іонообмінної хроматографії та гель-фільтрації на TSK-гелях – Toyoperl HW-55 і DEAE 650(M). Питома еластазна (442 од•мг протеїну-1) і колагеназна (212,7 од•мг протеїну-1) активність очищеного ензимного препарату була відповідно в 8,0 і 6,1 раза вищою порівняно із супернатантом культуральної рідини. При цьому вихід пептидази за еластазною активністю сягав 33,5%, за колагеназною – 30,1%. Показано, що ензим є сериновою металозалежною лужною пептидазою з Мм ~ 37 кДа. Максимальний гідроліз еластину і колагену відбувається за оптимальних значень рН – 8,0 і температури – 40 і 50 °С відповідно. Показано високу стабільність очищеного препарату у разі рН від 7,0 до 10,0 і 40–50 °С протягом 2 годин

Доп.точки доступа:
Varbanets, L. D.; Chernyshenko, V. O.
Экз-ры:
Найти похожие

21.

Supramolecular 3-d metal 1,10-phenanthroline tartratostannates (IV) as modifiers of a-L-rhamnosidase activity of cryptococcus albidus, eupenicillium erubescens,and a-galactosidase activity of penicillium restrictum / O. V. Gudzenko [et al.] // . Microbiological Journal. - 2022. - Vol. 84 , № 5 . - P3-9

Доп.точки доступа:
Gudzenko, O. V.; Borzova, N. V.; Varbanets, L. D.; Seifullina, I. I.; Afanasenko, E. V.; Martsinko, E. V.
Экз-ры:
Найти похожие

22.

Pseudomonas chlororaphis subsp. aureofaciens native and modified by complexes of Ge(IV) and Sn(IV) lipopolysaccharide antiviral activity / L. D. Varbanets [et al.] // Biotechnologia Acta. - 2016. - Том 9, N 1. - P64-70
MeSH-главная:
PSEUDOMONADACEAE -- PSEUDOMONADACEAE (вирусология, химия)
ЛИПОПОЛИСАХАРИДЫ -- LIPOPOLYSACCHARIDES (химический синтез)
МИКРОБИОЛОГИЧЕСКИЕ МЕТОДЫ -- MICROBIOLOGICAL TECHNIQUES (использование)

Доп.точки доступа:
Varbanets, L.D.; Kyrychenko, A.N.; Seifullina, I.I.; Shmatkova, N.V.; Brovarskaya, O.S.; Yaroshenko, L.V.; Popov, L.D.
Экз-ры:
Найти похожие

23.

Gudzenko, O. V.
Proteolitic activity of marine strain Bacillus sp. 051 / O. V. Gudzenko, V. O. Ivanytsia, L. D. Varbanets // Microbiological Journal. - 2023. - Vol. 85, № 5. - P12-19

Доп.точки доступа:
Ivanytsia, V. O.; Varbanets, L. D.
Экз-ры:
Найти похожие

24.

The effect of stanum (IV) and germanium (IV) coordination compounds on Bacillus thuringiensis var. israelensis IMV B-7465 peptidases activity / N. A. Nidialkova [et al.] // Biotechnologia Acta. - 2015. - Том 8, N 4. - P82-91
MeSH-главная:
ГЕРМАНИЙ -- GERMANIUM
ПЕПТИД-ГИДРОЛАЗЫ -- PEPTIDE HYDROLASES

Доп.точки доступа:
Nidialkova, N.A.; Varbanets, L.D.; Seifullina, I.I.; Shmatkova, N.V.
Экз-ры:
Найти похожие

25.

Gudzenko, O. V.
Thermostabilization of Eupenicillium erubescens and Cryptococcus albidus alfa-L-rhamnosidases by chemical reagents / O. V. Gudzenko, N. V. Borzova, L. D. Varbanets // Biotechnologia Acta. - 2016. - Том 9, N 2. - P48-54
MeSH-главная:
EUPENICILLIUM -- EUPENICILLIUM (вирусология, энзимология)
КРИПТОКОККИ -- CRYPTOCOCCUS (вирусология, энзимология)
МИКРОБИОЛОГИЧЕСКИЕ МЕТОДЫ -- MICROBIOLOGICAL TECHNIQUES (использование)
БИОТЕХНОЛОГИЯ -- BIOTECHNOLOGY (методы)

Доп.точки доступа:
Borzova, N.V.; Varbanets, L.D.
Экз-ры:
Найти похожие

26.

Avdiyuk, K. V.
Substrate specificity of Bacillus megaterium UCM B-5710 keratinase / K. V. Avdiyuk, L. D. Varbanets // Microbiological Journal. - 2023. - Vol. 85, № 5. - P3-11

Доп.точки доступа:
Varbanets, L. D.
Экз-ры:
Найти похожие

27.

Bacillus thuringiensis elastases with insecticide activity / E. V. Matseliukh [et al.] // Biotechnologia Acta. - 2015. - Том 8, N 5. - P48-54
MeSH-главная:
ПЕПТИД-ГИДРОЛАЗЫ -- PEPTIDE HYDROLASES
BACILLUS THURINGIENSIS -- BACILLUS THURINGIENSIS
МИКРОБИОЛОГИЧЕСКИЕ МЕТОДЫ -- MICROBIOLOGICAL TECHNIQUES (использование)

Доп.точки доступа:
Matseliukh, E.V.; Nidialkova, N.A.; Krout, V.V.; Varbanets, L.D.; Kalinichenko, A.V.; Patuka, V.F.
Экз-ры:
Найти похожие

28.

Yeast β-mannanase activity / N. V. Borzova [et al.] // Biotechnologia Acta. - 2017. - Том 10, N 1. - P26-33
MeSH-главная:
ДРОЖЖИ -- YEASTS
МАННОЗИДАЗЫ -- MANNOSIDASES

Доп.точки доступа:
Borzova, N. V.; Varbanets, L. D.; Pidgorskyi, V. S.; Ianieva, O. D.
Экз-ры:
Найти похожие

29.

    Borzova, N. V.
    Role of glycosylation in secretion and stability of micromycetes ?-galactosidase [Text] / N. V. Borzova, O. V. Gudzenko, L. D. Varbanets // Укр. біохім. журн. - 2014. - Том 86, N 6. - P31-38
Рубрики: АСПЕРГИЛЛ ЧЕРНЫЙ
   АЛЬФА-ГАЛАКТОЗИДАЗА
   ТУНИКАМИЦИН
Аннотация: Досліджено вплив інгібіторів глікозилювання (тунікаміцину та 2-дезокси-D-глюкози) на активність, стабільність та продукцію глікозидаз мікроміцетів. Показано, що інгібування N-глікозилювання не впливало на секрецію ?-галактозидази Aspergillus niger, проте знижувало вихід ?-галактозидаз Cladosporium cladosporioides і Penicillium canescens. Зміна ступеня О-глікозилювання призводила до зниження активності та стабільності ?-галактозидаз трьох продуцентів. Активність модифікованих ензимів була значно нижчою, ніж нативних, і становила відповідно 0,33 та 2,6 од./мг для ?-галактозидази A. niger, 3,3 та 32,5 од./мг для ?-галактозидази C. cladosporioides, 31,1 та 11,66 од./мг для ?-галактозидази P. canescens. ?-Галактозидаза A. niger повністю втрачала активність впродовж очистки та зберігання. Для ?-галактозидаз C. cladosporioides і P. canescens показано зниження термостабільності до 20% при 55 ?С. Також відмічено, що О-деглікозилювання знижувало стійкість цих ензимів до дії протеаз.

Доп.точки доступа:
Gudzenko, O. V.; Varbanets, L. D.
Экз-ры:
Найти похожие

30.

Germanium (IV) complexes with gluconic acid as effectors of penicillium tardum and eupenicillium erubescens α-L-rhamnosidases / O. V. Gudzenko [et al.] // Microbiological Journal. - 2023. - Vol. 85, № 4. - P58-65

Доп.точки доступа:
Gudzenko, O. V.; Borzova, N. V.; Varbanets, L. D.; Seifullina, I. I.; Martsinko, O. E.; Chebanenko, O. A.
Экз-ры:
Найти похожие

1-30 31-60 61-65

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)