Цветкова, И. В.     Методы определения активности лизосомных гидролаз, используемые для диагностики наследственных лизосомных болезней [] / И. В. Цветкова // Клин. лаб. диагностика. - 2010. - N 3. - С. 5-11 Рубрики: ЛИЗОСОМАЛЬНОГО НАКОПЛЕНИЯ БОЛЕЗНИ    ГИДРОЛАЗЫ    КЛИНИЧЕСКИЕ БИОХИМИЧЕСКИЕ ТЕСТЫ Экз-ры:

Ензимологічні маркери оцінки канальцевих дисфункцій у дітей, хворих на гломерулонефрит з нефротичним синдромом [] / Л. Я. Мигаль [та ін.] // Лаборатор. діагностика. - 2010. - N 2. - С. 3-7 Рубрики: ГЛОМЕРУЛОНЕФРИТ    НЕФРОТИЧЕСКИЙ СИНДРОМ    ДЕТИ    ВОЗРАСТНЫЕ ГРУППЫ    МУЖЧИНЫ    ГИДРОЛАЗЫ    ЛИЗОСОМЫ    ЛАБОРАТОРНЫЕ МЕТОДЫ И ПРОЦЕДУРЫ    ФЕРМЕНТЫ Дод.точки доступу: Мигаль, Л.Я.; Багдасарова, І.В.; Фоміна, С.П.; Король, Л. В.; Лавренчук, О.В. Экз-ры:

Коротько, Г. Ф.     Рециркуляция ферментов пищеварительных желез [] / Г. Ф. Коротько // Рос. журн. гастроэнтерологии, гепатологии, колопроктологии. - 2011. - Том 21, N 4. - С. 14-21 Рубрики: ПИЩЕВАРИТЕЛЬНАЯ СИСТЕМА    ФЕРМЕНТЫ    ГИДРОЛАЗЫ Экз-ры:

Hydrolytic enzymes expressivity in different parts of the Rapana digestive system [Text] = Експресивність гідролітичних ензимів у різних відділах травної системи рапани / V. A. Toptikov [et al.] // Український біохімічний журнал. - 2016. - Т. 88, № 3. - P5-17. - Bibliogr. at the end of the art. MeSH-головна: МОЛЛЮСКИ БРЮХОНОГИЕ -- GASTROPODA ПИЩЕВАРИТЕЛЬНАЯ СИСТЕМА -- DIGESTIVE SYSTEM (метаболизм, секреция) ФЕРМЕНТЫ -- ENZYMES (анализ, секреция) ГИДРОЛАЗЫ -- HYDROLASES (анализ, биосинтез, метаболизм, секреция) БИОЛОГИЧЕСКОЙ ОПАСНОСТИ СДЕРЖИВАНИЕ -- CONTAINMENT OF BIOHAZARDS (тенденции) Анотація: The relevance of comprehensive studies of the Rapana vital functions is determined by its considerab­le negative impact on the ecosystem of the Black Sea. The aim of the work was to find out the polymorphism and activity of the main hydrolases in the different parts of the digestive system of Rapana. Hydrolases (proteases, amylases, esterases, lipases and phosphatases) in glandular structures of the Rapana digestive system were studied by electrophoresis. It was found that different sets of hydrolytic enzymes are functioning in certain parts of the Rapana digestive tract. The gland of Leiblein and hepatopancreas played the most important role in the digestion of food components. The salivary glands had the significant influence on proteolysis.Проблема природного та штучного вселення видів у нові ареали завжди актуальна і являє собою великий науковий і практичний інтерес. Чужорідні види можуть бути серйозною загрозою для біорізноманіття, сталого розвитку та охорони довкілля. Rapana venosa становить загрозу не тільки для Чорного моря, вона набула статус виду світового розповсюдження. Це вимагає всебічного дослідження особливостей життєдіяльності цього молюска. Більшість генетико-біохімічних аспектів діяльності систем рапани, в тому числі травної, практично не досліджувались. Метою роботи було з’ясувати поліморфізм та особливості експресії основних гідролаз в різних відділах травної системи рапани. Досліджували електрофоретичні спектри протеїназ, амілаз, естераз, ліпаз, фосфатаз у залозистих структурах травної системи рапани. Встановлено, що в окремих відділах травного тракту рапани функціонують різні комбінації гідролітичних ензимів. Найважливішу роль у перетравленні всіх компонентів їжі відіграють лейбленівська залоза і гепатопанкреас, а для розщеплення протеїнів – слинні залози Дод.точки доступу: Toptikov, V. A.; Totsky, V. N.; Alieksieieva, T. G.; Kovtun, O. A. Экз-ры:

Kaplia, A. A.     The influence of heavy metal ions, spermine and sodium nitroprusside on ATP-hydrolases of cell membranes of rat colon smooth muscle [Text] = Вплив іонів важких металів, сперміну та нітропрусиду натрію на АТР-гідролази клітинних мембран гладеньких м’язів ободової кишки щура / A. A. Kaplia // Український біохімічний журнал. - 2016. - Т. 88, № 4. - P20-28. - Bibliogr. at the end of the art. MeSH-головна: МОДЕЛИ НА ЖИВОТНЫХ -- MODELS, ANIMAL МЫШЦА ГЛАДКАЯ -- MUSCLE, SMOOTH (действие лекарственных препаратов, ультраструктура) МЕТАЛЛЫ ТЯЖЕЛЫЕ -- METALS, HEAVY (анализ, метаболизм, токсичность) ОБОДОЧНАЯ КИШКА -- COLON (метаболизм, ультраструктура, химия) ГИДРОЛАЗЫ -- HYDROLASES (анализ) КЛЕТОЧНАЯ МЕМБРАНА -- CELL MEMBRANE (действие лекарственных препаратов) Анотація: The specific features of functional lability of the rat colon smooth muscle (CSM) АТР-hydrolases were studied. Na[[p]]+[[/p]],K[[p]]+[[/p]]-ATPase activity is effectively inhibited by divalent ions of both transition ( 0,1 ??) and nontransition ( 1 ??) heavy metals in succession by efficiency: Cu[[p]]2+[[/p]] Fe[[p]]2+[[/p]] Cd[[p]]2+[[/p]] (10 ??). Polyamine spermine (0,5-1,0 mM) is a weak Na[[p]]+[[/p]],K[[p]]+[[/p]]-ATPase inhibitor at saturation concentrations of ions and substrate. Sodium nitroprusside (1 mM) as nitric oxide-generating compound exhibits weak Na[[p]]+[[/p]],K[[p]]+[[/p]]-ATPase inhibition only after prolonged preincubation with membranes. Mg[[p]]2+[[/p]]-ATP-hydrolase activity in all cases is much more resistant to studied agents. Considering the example of the CSM Na[[p]]+[[/p]],K[[p]]+[[/p]]-ATPase it is assumed that enzyme has specific biochemical features that contribute to its role as a potential target and redox-sensor, mediating the pathological mechanisms of heavy metal intoxication and cell oxidative damage Экз-ры:

Влияние нитрозильных комплексов железа с тиокарбамидом и его алифатическими производными на активность Ca2+-АТФазы саркоплазматического ретикулума и фосфодиэстеразы циклического гуанозинмонофосфата / Л. В. Татьяненко [и др.] // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. - 2017. - Том 163, N 1. - С. 65-68 MeSH-головна: ГИДРОЛАЗЫ -- HYDROLASES (действие лекарственных препаратов) ЖЕЛЕЗА ДВУХВАЛЕНТНОГО СОЕДИНЕНИЯ -- FERROUS COMPOUNDS САРКОПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ РЕТИКУЛУМ -- SARCOPLASMIC RETICULUM (действие лекарственных препаратов) ГИДРОЛАЗЫ ФОСФОДИЭФИРОВ -- PHOSPHORIC DIESTER HYDROLASES (действие лекарственных препаратов) Дод.точки доступу: Татьяненко, Л. В.; Шматко, Н. Ю.; Санина, Н. А.; Доброхотова, О. В.; Пихтелева, И. Ю.; Котельников, А. И.; Алдошин, С. М. Экз-ры:

Гидролазы амниотической жидкости в комплексной характеристике новорожденных [] / Г. А. Пенжоян [и др.] // Акушерство и гинекология. - 2017. - № 1. - С. 66-70. - Библиогр. в конце ст. MeSH-головна: БЕРЕМЕННОСТЬ -- PREGNANCY БЕРЕМЕННОСТИ ОСЛОЖНЕНИЯ -- PREGNANCY COMPLICATIONS НОВОРОЖДЕННЫЙ -- INFANT, NEWBORN АМНИОТИЧЕСКАЯ ЖИДКОСТЬ -- AMNIOTIC FLUID ГИДРОЛАЗЫ -- HYDROLASES Дод.точки доступу: Пенжоян, Г. А.; Модель, Г. Ю.; Коротько, Г. Ф.; Хорольский, В. А. Экз-ры:

Olkhovych, N. V.     Determination of frequencies of alleles, associated with the pseudodeficiency of lysosomal hydrolases, in population of Ukraine [Text] = Визначення частоти алелів, пов’язаних із псевдодефіцитом лізосомних гідролаз, серед населення України / N. V. Olkhovych, N. G. Gorovenko // Український біохімічний журнал. - 2016. - Т. 88, № 5. - P96-106. - Bibliogr. at the end of the art. MeSH-головна: ГИДРОЛАЗЫ -- HYDROLASES (биосинтез, иммунология, метаболизм) ЛИЗОСОМАЛЬНОГО НАКОПЛЕНИЯ БОЛЕЗНИ -- LYSOSOMAL STORAGE DISEASES (иммунология, метаболизм, энзимология) АЛЛЕЛЕЙ ДИСБАЛАНС -- ALLELIC IMBALANCE (иммунология) НАСЕЛЕНИЯ ГРУПП ИЗУЧЕНИЕ -- COHORT STUDIES УКРАИНА -- UKRAINE (эпидемиология) Анотація: Псевдодефіцит активності лізосомних гідролаз, описаний як істотне зниження ензиматичної активності in vitro у клінічно здорових осіб, загрожує діагностичними помилками за біохімічної діагностики лізосомних хвороб накопичення в разі його поєднання з патологією іншого генезу. У більшості випадків псевдодефіцит обумовлений певними непатогенними змінами у відповідному гені, які призводять до лабільності ензиматичної молекули in vitro, тоді як in vivo ензим зберігає функціональну активність. Для оцінки поширеності найрозповсюдженіших алелів псевдодефіциту лізосомних гідролаз в Україні нами було визначено частоту алелів с.1055АG і с.*96АG в гені ARSA, а також замін с.739CT (R247W) та с.745CT (R249W) в гені HEXA, с.1726GA (G576S) та с.2065GA (E689K) в гені GAA, с.937GT (D313Y) в гені GLA1 та с.898GA (A300T) у гені IDUA серед 117 здорових осіб із різних регіонів країни та 14 гетерозиготних носіїв патогенних мутацій в гені HEXA (батьки дітей з підтвердженим діагнозом хвороби Тея-Сакса). Сумарна частота гаплотипів, які обумовлюють псевдодефіцит арилсульфатази А у здорових осіб (с.1055G/с.*96G та с.1055G/с.*96А гаплотипи), дорівнювала 10,3%. Частота алеля с.739CT (R247W), асоційованого з псевдодефіцитом гексозамінідази А, серед носіїв патогенних мутацій в гені HEXA з України становила 7,1%. Сумарна частота гаплотипів, які обумовлюють псевдодефіцит ?-глюкозидази в здорових осіб (1726A/2065A та 1726G/2065A гаплотипи), становила 2,6%. Серед обстежених волонтерів, які б мали заміни с.937GT (D313Y) у гені GLA1 та с.898GA (A300T) у гені IDUA жодної особи не виявлено. Зроблено висновок, що інтерпретацію результатів визначення ензиматичної актив­ності у разі біохімічної діагностики лізосомних хвороб накопичення необхідно проводити з урахуванням даних про наявність або відсутність у пробанда алеля псевдодефіциту. Якщо враховувати досить велику частоту деяких алелів у загальній популяції, то ігнорування цього явища може призвести до значних діагностичних помилок The pseudodeficiency of lysosomal hydrolases described as a significant reduction in enzyme activi­ty in vitro in clinically healthy individuals, can lead to diagnostic errors in the process of biochemical analysis of lysosomal storage disease in case of its combination with pathology of another origin. Pseudodeficiency is mostly caused by some non-pathogenic changes in the corresponding gene. These changes lead to the in vitro lability of the enzyme molecule, whereas in vivo the enzyme retains its functional activity. To assess the prevalence of the most common lysosomal hydrolases pseudodeficiency alleles in Ukraine, we have determined the frequency of alleles c.1055AG and c.* 96AG in the ARSA gene, substitutions c.739CT (R247W) and c.745CT (R249W) in the HEXA gene, c.1726GA (G576S) and c.2065GA (E689K) in the GAA gene, c.937GT (D313Y) in the GLA1 gene and c.898GA (A300T) in the IDUA gene in a group of 117 healthy individuals from different regions of the country and 14 heterozygous carriers of pathogenic mutations in the HEXA gene (parents of children with confirmed diagnosis of Tay-Sachs disease). The total frequency of haplotypes, associated with arylsulfatase A pseudodeficiency, in healthy people in Ukraine (c.1055G/c.*96G and c.1055G/c.*96A haplotypes) was 10.3%. The frequency of c.739CT (R247W) allele, associated with hexo­saminidase A pseudodeficiency, among Tay-Sachs carriers from Ukraine was 7.1%. The total frequency of ?-glucosidase pseudodeficiency haplotypes in healthy individuals in Ukraine (c.1726A/c.2065A and c.1726G/c.2065A haplotypes) was 2.6%. No person among examined individuals with the substitution c.937GT (D313Y) in the GLA1 gene and c.898GA (A300T) in the IDUA gene was found. The differential diagnostics of lysosomal storage diseases requires obligatory determination of the presence of the pseudodeficiency alleles, particularly the ones with high incidence in the total population. Ignoring phenomenon of pseudodeficiency may lead to serious diagnostic errors Дод.точки доступу: Gorovenko, N. G. Экз-ры: